В отличие от других авторов Mojris и Vokurkova установили статистически достоверную повышенную активность ЛАП в моче больных гломерулонеф-ритом, включая его нефротическую форму и пиелонефрит. Активность в моче ЛАП при указанных заболеваниях прямо зависела от активности почечных процессов. Bergmann и соавт. сообщают о значительном увеличении ЛАП в моче при остром гломерулонефрите и нефротическом синдроме. Андросова и Буробин установили повышенную ЛАП в моче у больных острым нефритом, хроническим нефритом с обострением и при хроническом нефрите нефротического типа. Ими не была установлена корреляция между активностью ЛАП в моче и в сыворотке, как и между ЛАП в моче, протеинурией и количеством клеточных элементов в моче, вычисляемых по Каковскому — Аддису. Сравнительно важное место в энзимной диагностике при почечных заболеваниях занимает ЛДГ в моче. Почечная ткань очень богата ЛДГ, и поэтому следует ожидать, что при ее повреждении увеличивается экскреция этого энзима с мочой. Слабая ЛДГ-актив-ность в моче определяется постоянно. Повышенная ЛДГ в сыворотке не приводит к существенному повышению ЛДГ в моче и показывает, что энзим почти не фильтруется через клубочки. Повышенная ЛДГ-активность в моче может происходить и из мочевых путей, точнее, от воспалительных процессов, или опухолей — карцином почки или мочевого пузыря. Rosalki и Wilkinson установили повышенную ЛДГ в моче у 8 из 9 больных с почечно-клеточным некрозом. Pojer нашел у 27 почечных больных повышенное содержание ЛДГ, ГОТ, ГПГ в моче. Это повышение было особенно выраженным при почечной недостаточности. Coltorti и Croskson установили корреляцию между уровнем ЛДГ в моче и протеинурией.

Гистохимически было установлено, что аминопептидаза в почках локализована в цитоплазме клеток ближе к просвету проксимального канальца. Доказано, что она находится в микросомной фракции. Щелочная фосфатаза в почечной ткани локализована также в проксимальном канальце, вследствие чего при клеточных повреждениях оба энзима легко попадают в мочу. В норме лейцинаминопептидаза и щелочная фосфатаза почти не проникают через клубочки. Повышенная активность этих энзимов в моче служит индикатором повреждения канальцев. Повышенная активность ЛАП в моче обнаруживается при токсическом повреждении проксимальных канальцев различной этиологии: медикаменты, опухоли, тяжелые инфекционные заболевания, операции, острые нефриты. При хроническом гломеруло-нефрите и хроническом пиелонефрите повышенная активность не определяется. Luckmann и Кбгпег находят ЛАП в моче в пределах нормы у больных хроническим гломерулонефритом и хроническим пиелонефритом, включая и развитие почечной недостаточности. У больных с острой почечной недостаточностью вследствие почечных и внепочечных причин активность ЛАП в стадии олигурии была увеличена в 7-10 раз. Кратковременные повышения ЛАП наблюдаются при венозной и восходящей пиелографии и урографии. Значительное и продолжительное повышение активности энзима может встречаться при повреждении канальцев. При острых воспалительных заболеваниях гломерул с вовлечением и проксимальных канальцев наблюдается увеличение ЛАП.

С другой стороны, установленная в моче энзимная активность может зависеть не только от поражения почек, но и мочевыводящей системы. В сравнительно более редких случаях энзимы в моче могут быть сывороточного происхождения при их клубочковой фильтрации. В физиологических условиях в моче определяются, кроме низкомолекулярных а-амилазы, пепсиногена, лизоцима, рибонук-леазы и более низкие концентрации ЛДГ, ГОТ, ГПТ, щелочной и кислой фосфатазы, МДГ, альдолазы. При поврежденных клубочках с повышенной проницаемостью находящиеся в сыворотке крови энзимы могут в значительной степени переходить в мочу. При нефротическом синдроме с выраженной про-теинурией в моче наблюдалась повышенная активность аминокислотной ариламидазы, щелочной фосфатазы, ГОТ, ГПТ, 6-глюкуро-нидазы. При чисто тубулярных нефропатиях отсутствует возможность повышенного проникновения энзимов крови в мочу. Повышенная энзимная активность в моче в этих случах или может происходить из поврежденных клеток канальцев, или может быть результатом пониженной обратной резорбции фильтруемых через гломерулы низкомолекулярных энзимов. В последние годы достаточно широко исследуется аминопепти-дазная активность в моче. Здесь чаще всего определяется лейцин-аминопептидаза. Причиной этого является преобладающее мнение, что на аминопептидазную активность в моче не влияют нормальные компоненты мочи. Другим существенным фактором является и то, что находящаяся в моче аминопептидаза практически происходит из почечной ткани.

При гипофосфатазии активность щелочной фосфатазы понижена. Заболевание семейное, врожденное. Характеризуется поражением скелета, почек (нефрокальциноз), гиперкальциемией, повышением содержания фосфоэтаноламина в моче и его повышенным почечным клиренсом. При эндемической нефропатии определяется нарушение резорбции некоторых аминокислот (пролина и др.) в канальцах, вероятнее всего энзимного характера, и повышение почечного клиренса тех же аминокислот. Богатство энзимов в почках создает известную возможность для обнаружения определенных почечных повреждений посредством исследования активности ряда энзимов в моче. Наличие определенных методических трудностей при исследовании энзимной активности в моче снижает клиническую ценность этих исследований. В моче выделяются ряд субстанций, которые затрудняют или препятствуют химическому их определению или непосредственно влияют на активность исследуемых энзимов. Обычно в моче выделяются ингибирующие субстанции, количество которых, особенно при почечных заболеваниях, колеблется. Клеточные элементы или бактерии в моче также могут стать источником энзимов. Отдельные энзимы изменяются в различной степени в зависимости от их содержания в соответствующих клеточных элементах. Лейкоциты содержат в значительных концентрациях лактатде-гидрогеназу, щелочную фосфатазу, кислую фосфатазу и В-глюкуронидазу, а эритроциты — лактатдегидрогеназу и кислую фосфатазу. Это часто делает исследования неточными и может объяснять противоречивые результаты. Исследование лактатдегидрогеназы в моче имеет смысл лишь при нормальном осадке.

Большое место отводится исследованию энзимов в моче при диагностике некоторых наследственных заболеваний обмена веществ, развивающихся в результате определенного энзимного дефекта. Доступность мочи как материала для исследования представляет большое преимущество. Неоднократное установление выраженного понижения и отсутствия энзимной активности подтверждает диагноз следующих заболеваний: — метахроматическая лейкодистрофия — по отсутствию арил-сульфатазы А в моче, исследование этого энзима все более входит в рутинную практику, с этой целью применяются ручные и автоматические методы; последние позволяют производить и массовые скрининг-исследования для выявления гетерозиготных носителей дефекта; — болезнь Тау — Sachs — по отсутствию гексозаминидазы А; — Xeroderma pigmentosum — по отсутствию кислой ДНК-азы, эндонуклеазы, участвующей в энзимном репарировании дефектов ДНК, вызванных ультрафиолетовыми лучами; — болезнь Помпе — по отсутствию кислой мальтазы; — болезнь Гоше — по отсутствию В-галактозидазы; — генерализованный ганглиозидоз — по отсутствию 3-галакто-зидазы в моче. Исследование энзимов в моче для диагностики наследственных энзимных дефектов представляет собой перспективную область, которая в будущем будет расширяться все больше. Большое значение при возникновении первичных тубулопатий отводится энзимопатиям. При этих заболеваниях чаще всего затрагиваются различные транспортные механизмы (цистинурия, Гартнуп синдром, наследственные глицинурии, Линяк — Фанкони синдром, иминоглицинурия и др.).